Organische verbindingen die amine- en carboxyl-functionele groepen bevatten, worden aminozuren genoemd. Elk aminozuur heeft een specifieke zijketen die ermee verbonden is, wat het uniek maakt. De primaire elementen van elk aminozuur omvatten koolstof, zuurstof, waterstof en stikstof, samen met de elementen die in de zijketen van het specifieke aminozuur worden aangetroffen.
Polypeptiden en eiwitten zijn twee van de belangrijkste polymeren van aminozuren. Zowel polypeptiden als eiwitten zijn aanwezig in biologische systemen. Wanneer verschillende aminozuren aan elkaar worden gekoppeld met behulp van peptidebindingen (covalente binding gecreëerd door condensatie van twee aminozuren waarbij een watermolecuul wordt weggelaten), vindt polymerisatie plaats om zowel polypeptiden als eiwitten te vormen.
Polypeptide versus eiwit
Het verschil tussen polypeptide en eiwit is dat polypeptide in beeld komt vanuit lange aminozuurketens. Eiwitten worden gevormd uit twee of meer polypeptideketens. Daarom is het gemakkelijk op te merken dat polypeptiden een lager molecuulgewicht hebben in vergelijking met eiwitten.
Vergelijkingstabel tussen polypeptide en eiwit
| Vergelijkingsparameter: | Polypeptide | Eiwit |
| Fundamentele definitie | Een polypeptide wordt gevormd uit verschillende aminozuren die aan elkaar zijn gekoppeld met behulp van peptidebindingen om een lange onvertakte keten te vormen. | Een eiwit is een structuur die ontstaat wanneer meerdere polypeptiden of een groot aantal aminozuren. |
| Molecuulgewicht | Polypeptiden hebben een lager molecuulgewicht dan eiwitten. | Het molecuulgewicht van een eiwit is hoger dan het polypeptide. |
| Structuur Betekenis: | Het betekent de primaire structuur van het eiwit. | Het kan voorkomen als secundaire, tertiaire en quaternaire structuren. |
| Inbegrepen obligaties | Het bevat peptidebindingen. | Eiwitten zijn samengesteld uit peptidebindingen, ionische bindingen, disulfidebindingen en ook Van Der Waal-aantrekking. |
| Functie | Het fungeert als bouwsteen voor eiwitten. | Eiwitten nemen deel aan verschillende belangrijke metabolische reacties vanwege de stabiele vorm die ze geschikt maakt voor specifieke binding aan een bepaald ligand. |
Wat is Polypeptide?
Polypeptiden worden gevormd wanneer peptidebindingen worden gevormd om lange ketens van aminozuren te vormen. Een peptidebinding wordt gevormd wanneer twee aminozuren met elkaar reageren om één watermolecuul te condenseren (H2O). Korte en vertakte ketens van aminozuren worden peptiden genoemd. Deze bevatten meestal 20 tot 30 aminozuren. Wanneer het aantal aminozuren in de keten meer dan dit toeneemt, worden polypeptiden gevormd. Elk polypeptide heeft een specifieke sequentie van aminozuren die ermee verbonden zijn.
Polypeptiden kunnen tot 4000 aminozuren in die keten bevatten. Deze worden gekenmerkt door een polypeptide-ruggengraat die wordt gevormd door de voortdurende reputatie van de sequentie van atomen in de kern van de keten. Een specifieke zijketen is opgenomen in de polypeptideruggengraat die overeenkomt met de geselecteerde aminozuren. De belangrijkste functie van het polypeptide is dat ze fungeren als de bouwsteen voor de vorming van eiwitten. Daarom worden ze ook wel de primaire structuur van het eiwit genoemd.
Wat is eiwit?
Eiwitten hebben verschillende functies in biologische termen. Dit zijn zowel functioneel als structureel complexe moleculen die worden gecreëerd door een groot aantal aminozuren die samenkomen. Aminozuren binden om polypeptideketens te vormen die zichzelf vervolgens combineren om een eiwit te vormen.
De functies van eiwitten zijn meestal te danken aan hun structuur en vorm, waardoor ze geschikt zijn om fysiek in wisselwerking te treden met verschillende moleculen. De betrokken interacties zijn zeer selectief en specifiek. Eiwitten binden met hun ligandbindingsplaatsen aan zeer specifieke moleculen die ermee geassocieerd zijn, liganden genaamd. De bindingsplaats voor het ligand is een bijzonder gevormde holte op het oppervlak van eiwit die wordt gevormd door het vouwen van verschillende polypeptideketens. Elke dergelijke holte heeft een ander ligand om mee te interageren. Verandering in één aminozuur kan zijn vorm totaal veranderen en kan leiden tot verstoringen in de functie van dat eiwit.
Eiwitten kunnen worden gevonden met 4 verschillende niveaus van structurele organisatie:
Belangrijkste verschillen tussen polypeptide en eiwit
Gevolgtrekking
Polypeptiden en eiwitten zijn beide organische polymeren met aminozuren als hun monomeren. Beide zijn van nature voorkomende organische verbindingen die essentieel zijn voor een cel. Het belangrijkste verschil tussen beide is dat een polypeptide een lager molecuulgewicht heeft in vergelijking met dat van een eiwit.
