Voedingsstoffen in voedsel kunnen niet direct door het lichaam worden opgenomen. Ze moeten door verschillende enzymen in kleinere delen worden afgebroken. In het geval van eiwitten helpen specifieke enzymen om ze op te splitsen in aminozuren die vervolgens door het lichaam worden gebruikt. Deze enzymen zijn van twee soorten, namelijk chymotrypsine en trypsine.
Chymotrypsine versus trypsine
Het verschil tussen chymotrypsine en trypsine is dat chymotrypsine alleen werkt met specifieke aromatische aminozuren, waaronder tyrosine, tryptofaan en fenylalanine, terwijl trypsine alleen werkt met basische aminozuren, waaronder arginine en lysine. Elk van deze aminozuren wordt door de enzymen geselecteerd op basis van hun structuur en grootte.
Chymotrypsine is een enzym dat in wezen het verteringsproces ondersteunt door eiwitten af te breken. Het wordt door de alvleesklier uitgescheiden als bestanddeel van pancreassap. Het enzym wordt geactiveerd door zijn voorloper die chymotrypsinogeen wordt genoemd. Dit is een inactief enzym dat alleen functioneert in aanwezigheid van trypsine.
Ondertussen is trypsine een ander soort spijsverteringsenzym dat met verschillende aminozuren werkt. Het wordt ook geproduceerd door de alvleesklier. Het meeste werk wordt echter uitgevoerd in de dunne darm. De voorloper is een inactief enzym dat trypsinogeen wordt genoemd. Het inactieve enzym functioneert alleen in aanwezigheid van enterokinase.
Vergelijkingstabel tussen chymotrypsine en trypsine:
| Parameters van vergelijking: | Chymotrypsine | Trypsine |
| Ontdekking | Het werd ontdekt in de jaren 1900. | Het werd ontdekt in 1876. |
| Betekenis | Het is een spijsverteringsenzym dat werkt aan het afbreken van aromatische aminozuren. | Het is een spijsverteringsenzym dat werkt bij het afbreken van basische aminozuren. |
| Voorloper | De voorloper is een inactief enzym dat chymotrypsinogeen wordt genoemd. | De voorloper is een inactief enzym dat trypsinogeen wordt genoemd. |
| Activering | De voorloper wordt geactiveerd met behulp van trypsine. | De voorloper ervan wordt geactiveerd met behulp van enterokinase. |
| Aminozuren | Het selecteert aminozuren, waaronder tyrosine, tryptofaan en fenylalanine. | Het selecteert aminozuren, waaronder arginine en lysine. |
| Toepassingen | Het kan worden gebruikt voor het in kaart brengen van peptiden, peptidesynthese, analyse en zelfs vingerafdrukken. | Het kan worden gebruikt voor weefseldissociatie, mitochondriale isolatie en celoogst. |
| remmers | De remmers omvatten benzamidine, aprotinine, DFP, EDTA, Ag+, enz. | De remmers omvatten boorzuren, peptidylaldehyden, coumarinederivaten, enz. |
Wat is chymotrypsine?
Chymotrypsine is een spijsverteringsenzym dat voor het eerst werd ontdekt in de jaren 1900. Het maakt deel uit van de serineproteasefamilie en valt onder de categorie van endopeptidasen. Het enzym heeft een molecuulmassa van 25,6 kDa. De voorloper ervan wordt chymotrypsinogeen genoemd. Dit is een inactief enzym dat wordt geactiveerd met behulp van trypsine. Wanneer dit gebeurt, wordt chymotrypsine gevormd en afgegeven uit de pancreas als bestanddeel van pancreassap.
Elk enzym heeft een actieve plaats erin die is gebouwd voor bepaalde structuren en maten om erin te passen. Dit betekent dat het enzym specifieke soorten aminozuren moet selecteren die erin passen. In het geval van chymotrypsine worden alleen aromatische aminozuren geselecteerd. Deze omvatten tyrosine, tryptofaan en fenylalanine. Zodra ze de actieve plaats van enzymen binnengaan, worden hun peptidebindingen verbroken zodat ze kunnen worden verteerd.
Deze enzymen dienen verschillende doelen in medische en Vito-onderzoeken. Ze worden gebruikt voor het in kaart brengen van peptiden, peptidesynthese, analyse en zelfs vingerafdrukken. Er zijn ook bepaalde remmers die binden met chymotrypsine om de activiteit ervan te verminderen. Deze omvatten benzamidine, aprotinine, DFP, EDTA, Ag+, enz. Ze worden vaak aangetroffen in supplementen die worden voorgeschreven aan mensen met disfunctionele chymotrypsine-enzymen.
Wat is trypsine?
Trypsine is een ander spijsverteringsenzym, maar het werd al veel eerder ontdekt in het jaar 1876. Het behoort ook tot de familie van serineproteasen, maar valt onder de categorie van bolvormige eiwitten. De molecuulmassa van trypsine is 23,3 kDa. Zijn functie is om peptidebindingen in aminozuren te verbreken.
Het enzym wordt door de alvleesklier afgegeven door zijn voorloper, trypsinogeen genaamd. Dit inactieve enzym komt in contact met enterokinase voor activering. Zodra dit gebeurt, wordt het naar de dunne darm gebracht waar het meeste van zijn werking plaatsvindt. Het enzym selecteert alleen bepaalde basische aminozuren in zijn actieve plaats. Deze omvatten arginine en lysine.
Er zijn verschillende toepassingen voor trypsine bij weefseldissociatie, mitochondriale isolatie en celoogst. Het heeft ook verschillende remmers, waaronder boorzuren, peptidylaldehyden, coumarinederivaten, enz. Deze worden aangetroffen in verschillende supplementen die tal van medische toepassingen hebben.
Trypsine is van twee hoofdtypen. Deze omvatten alfa-trypsine en bèta-trypsine. Elk van hen heeft een andere structuur en functioneert bij een andere thermische stabiliteitsdrempel. Beide actieve plaatsen bevatten echter asparaginezuur, histidine en serine, die helpen bij het hele proces van het afbreken van aminozuren. Ze doen dit door het c-terminale uiteinde met koolstof erop te splitsen.
Belangrijkste verschillen tussen chymotrypsine en trypsine:
- Chymotrypsine werd ontdekt in de jaren 1900, terwijl trypsine werd ontdekt in 1876.
- Chymotrypsine is een spijsverteringsenzym dat werkt bij het afbreken van aromatische aminozuren, terwijl trypsine een spijsverteringsenzym is dat werkt bij het afbreken van basische aminozuren.
- Chymotrypsine selecteert aminozuren, waaronder tyrosine, tryptofaan en fenylalanine, terwijl trypsine aminozuren selecteert, waaronder arginine en lysine.
- De voorloper van chymotrypsine is een inactief enzym dat chymotrypsinogeen wordt genoemd, terwijl dat van trypsine een inactief enzym is dat trypsinogeen wordt genoemd.
- De voorloper van chymotrypsine wordt geactiveerd met behulp van trypsine, terwijl die van trypsine wordt geactiveerd met behulp van enterokinase.
- Chymotrypsine kan worden gebruikt voor het in kaart brengen van peptiden, peptidesynthese, analyse en zelfs vingerafdrukken, terwijl trypsine kan worden gebruikt voor weefseldissociatie, mitochondriale isolatie en celoogst.
- Chymotrypsineremmers omvatten benzamidine, aprotinine, DFP, EDTA, Ag +, enz. Terwijl trypsineremmers boorzuren, peptidylaldehyden, coumarinederivaten, enz. omvatten.
Gevolgtrekking
Begrijpen wat chymotrypsine en trypsine zijn, kan moeilijk zijn voor mensen die zich niet regelmatig in wetenschappelijk onderzoek verdiepen. Als u echter de verschillen tussen hen kent, kan dit helpen de zaak op te helderen. De meest opvallende onderscheidende factor tussen de twee is dat chymotrypsine alleen werkt op aromatische aminozuren, terwijl trypsine werkt met basische aminozuren.
Een ander opmerkelijk verschil is dat ze allebei verschillende voorlopers hebben die alleen door specifieke enzymen worden geactiveerd. Het inactieve enzym voor chymotrypsine wordt echter geactiveerd door trypsine. Ten slotte hebben beide enzymen verschillende structuren en massa's. Ze worden voor verschillende doeleinden gebruikt in verschillende medische onderzoeken en processen.
