Affiniteit en Aviditeit zijn de termen die verband houden met de studie van het immuunsysteem die immunologie is. De term is gekoppeld aan de antilichamen die door het immuunsysteem van het lichaam worden geproduceerd tegen de vreemde lichamen die het lichaam binnenkomen. Dit zijn de tegenacties die door deze antilichamen worden geproduceerd, en hun vermogen om zich aan te sluiten bij antigenen staat bekend als affiniteit, terwijl de sterkte bekend staat als aviditeit.
Affiniteit versus aviditeit
Het verschil tussen affiniteit en aviditeit is dat affiniteit kan worden gedefinieerd als de bindingssterkte tussen het antigeen en antilichaam, terwijl aviditeit daarentegen de sterkte is van de meerdere affiniteiten samen. Zelfs de sterkte van de affiniteit is laag, terwijl de sterkte van de aviditeit daarentegen veel krachtiger of, laten we zeggen, sterker is.
Affiniteit kan in eenvoudige bewoordingen worden uitgedrukt als de bindingssterkte tussen het antigeen en het antilichaam. Het enige punt dat moet worden overwogen, is dat de affiniteit wordt bepaald voor een enkel molecuul van antilichaam- en antigeenrelatie. Aanvankelijk is de kracht of de affiniteit van de paratoop laag, maar als ze vertrouwd raken met de immuunrespons, krijgen ze die automatisch.
Een aviditeit, om precies te zijn, wordt genoemd als het vermogen van het antilichaam om te binden met de verschillende antigeenmoleculen, en dat is wat aviditeit is. De drie belangrijkste factoren voor het bepalen van de aviditeit zijn - valentie, rangschikking van de structuur en de bindende kracht. Het antilichaam IgM is een heel goed voorbeeld van Avidity.
Vergelijkingstabel tussen affiniteit en aviditeit
| Parameters van vergelijking: | Affiniteit | Aviditeit |
| Definitie | De aantrekkingskracht tussen het antilichaam en zijn specifieke antigeen | Aantrekkingskracht of de kracht tussen de meerdere affiniteiten |
| Betekenis | Tussen de epitoop en de paratoop | Geproduceerd door meerdere affiniteiten |
| Kracht | Laag | Hoog |
| Specificiteit: | Hoog | Minder |
| Antigeen-bindend nummer | Monovalent of divalent | multivalent |
| Voorbeeld | IgD-, IgE-, IgG- en ABO-antilichamen | IgM |
| Uitgedrukt in | Thermodynamische termen | kinetische termen |
| Berekeningsvoorwaarden | Enkel | Meerdere |
Wat is affiniteit?
De affiniteit van een molecuul kan worden aangegeven als de aantrekkingskracht tussen het antilichaam met zijn paratoop voor het antigeen met een epitoop dat specifiek is voor de bindingsplaats. Maar het belangrijkste punt van de affiniteit is dat het de sterkte is die wordt berekend voor het enkele molecuul van het antilichaam dat aanwezig is.
Er zijn vier verschillende soorten interacties die helpen bij het deelnemen aan de bindingsplaats: waterstofbruggen, hydrofobe bindingen, van der Waal-krachten en elektrostatische bindingen. Alle vier de interacties zijn voornamelijk aanwezig tussen de twee verschillende moleculen, en dus beïnvloedt hun aanwezigheid ook de affiniteit.
Aanvankelijk is de affiniteit van het molecuul laag, maar na verloop van tijd raakt het immuunsysteem van het lichaam eraan gewend en neemt de affiniteit toe. Zelfs de term wordt gemeten of uitgedrukt in de vorm van thermodynamische termen. De voorbeelden voor affiniteit zijn de antilichamen IgG, IgE, IgD en ABO-antilichamen.
Wat is Aviditeit?
Antilichamen hebben de neiging om meerdere bindingsplaatsen op hun oppervlak te hebben die tot 2 tot 10 in aantal kunnen zijn. Aviditeit is dus de som van de sterkte van de meerdere affiniteiten gegeven voor de meerdere antilichamen met meerdere bindingsplaatsen. De andere naam die voor de term wordt gebruikt, is functionele affiniteit.
Er zijn drie verschillende factoren die aviditeit beïnvloeden of beïnvloeden, en dat zijn: de structuur van het arrangement, de bindingssterkte en de valentie. Het antilichaam IgM dat in het lichaam aanwezig is, heeft bijvoorbeeld tien paratoop- of bindingsplaatsen op het oppervlak.
In eenvoudige bewoordingen kan de aviditeit worden verklaard als de individuele som van de affiniteit van de meerdere paratopen met zijn specifieke bindende antigeen of epitoop. De capaciteit van het IgM-antilichaam is vijf keer groter dan die van IgE en het is het beste voorbeeld van aviditeit.
Belangrijkste verschillen tussen affiniteit en aviditeit
Gevolgtrekking
Om het bovenstaande onderwerp samen te vatten, de twee termen affiniteit en aviditeit lijken beide op elkaar te lijken, maar in plaats daarvan verschillen ze veel te veel van elkaar. De affiniteit kan worden gedefinieerd als de aantrekkingskracht tussen de bindingsplaats van het antilichaam dat paratoop is en de bindingsplaats van het antigeen dat epitoop is.
Terwijl aan de andere kant aviditeit de aantrekkingskracht is tussen het multivalente (met meerdere bindingsplaatsen genaamd paratoop) antilichaam met het multivalente (meerdere bindingsplaatsen genaamd epitoop) antigeen. Dus de bindingsenergie die aanwezig is tussen de twee moleculen bepaalt de aviditeit. Ook is aviditeit thermodynamisch onmogelijk te verklaren, in tegenstelling tot affiniteit, terwijl het kan worden verklaard door de kinetische termen van het molecuul.
Referenties
- https://onlinelibrary.wiley.com/doi/abs/10.1002/(SICI)1097-4644(19960616)61:4%3C554::AID-JCB8%3E3.0.CO;2-N
- https://www.liebertpub.com/doi/abs/10.1089/cbr.2009.0627
- https://www.jimmunol.org/content/176/7/4094.short
- https://www.mdpi.com/2073-4409/10/6/1530
